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Biochemie für Mediziner
Ein Lern- und Arbeitsbuch mit klinischem Bezug, Springer-Lehrbuch
ISBN/EAN: 9783540211761
Umbreit-Nr.: 166884
Sprache:
Deutsch
Umfang: xxi, 958 S.
Format in cm: 5 x 24.5 x 17
Einband:
kartoniertes Buch
Erschienen am 21.10.2004
Auflage: 7/2004
- Zusatztext
- Inhaltsangabe1 Grundlagen der allgemeinen Chemie 1.1 Atombau und Periodensystem der Elemente 1.1.1 Der Aufbau der Atome 1.1.2 Das Periodensystem der Elemente 1.2 Die Grundtypen der chemischen Bindung 1.2.1 Die Ionenbindung 1.2.2 Die Atombindung 1.2.3 Wasserstoffbrückenbindung 1.2.4 VanderWaalsBindung 1.3 Funktionelle Gruppen 1.4 Stereochemie 1.5 Chemische Reaktionen 1.5.1 Stoffmenge und molare Masse 1.5.2 Konzentration 1.5.3 Stöchiometrische Berechnungen 1.5.4 Chemisches Gleichgewicht 1.5.5 Massenwirkungsgesetz 1.6 Thermodynamik chemischer Reaktionen 1.6.1 Der Begriff des Systems 1.6.2 Der erste Hauptsatz der Thermodynamik 1.6.3 Die Reaktionsenthalpie 1.6.4 Der zweite Hauptsatz: Immer diese Unordnung 1.6.5 GibbsHelmholtzGleichung 1.7 Kinetik chemischer Reaktionen 1.7.1 Die Aktivierungsenergie 1.7.2 Reaktionsordnung und Molekularität 1.7.3 Reaktionen 1. Ordnung 1.7.4 Reaktionen 2. Ordnung 1.7.5 Reaktionen pseudo-erster Ordnung 1.7.6 Reaktionen 0. Ordnung 1.8 Säuren und Basen 1.8.1 Säuren und Basen nach Brönsted 1.8.2 pH und pKBegriff, Ionenprodukt des Wassers 1.8.3 pHWertBerechnungen starker und schwacher Säuren 1.8.4 Säure/Base-Titratione 1.8.5 Puffer und Pufferkapazität 1.9 Redoxreaktionen 1.9.1 Oxidation und Reduktion - Definition der Begriffe 1.9.2 Die Oxidationszahlen 1.9.3 Elektrodenpotential und elektrochemische Spannungsreihe 1.9.4 Die Nernst-Gleichung 1.10 Literatur 2 Aminosäuren, Peptide und Proteine 2.1 Die allgemeine Struktur der Aminosäuren 2.2 Chemische Einteilung der Aminosäuren 2.3 Seltene Aminosäuren 2.4 Der isoelektrische Punkt pI 2.5 Essentielle Aminosäuren 2.6 Aufbau der Peptidbindung 2.7 Wichtige Peptide 2.8 Peptidgifte 2.9 Proteine 2.9.1 Einteilung und Bedeutung der Proteine 2.9.2 Primär, Sekundär, Tertiär und Quartärstruktur 2.9.3 Hämoglobin und Myoglobin: Ein Vergleich 2.9.4 Sauerstoffbindungsverhalten von Hämo- und Myoglo bin 2.9.5 Hämoglobinallosterie und Einfluß äußerer Faktoren 2.10 Literatur 3 Experimentelle Methoden 3.1 Trenn und Reinigungsverfahren für Proteine und Nukleinsäuren 3.2 Elektrophoretische Trennmethoden 3.3 Chromatographische Trennmethoden 3.3.1 Gelchromatographie 3.3.2 Ionenaustauschchromatographie 3.3.3 Affinitätschromatographie 3.3.4 Dünnschichtchromatographie 3.4 Proteinsequenzierung 3.5 Literatur 4 Enzyme und Coenzyme 4.1 Definitionen 4.2 Benennung und Einteilung der Enzyme 4.3 Der Begriff des Coenzyms 4.3.1 Definition 4.3.2 Der Vitaminbegriff 4.4 Aktivierungsenergie und Übergangszustand 4.5 Das aktive Zentrum 4.6 Die Triosephosphat-Isomerasereaktion 4.7 Michaelis-Menten-Kinetik 4.7.1 Die Michaelis-Menten-Gleichung 4.7.2 Die Michaelis-Konstante 4.7.3 Die Michaelis-Menten-Auftragung 4.7.4 Die Lineweaver-Burk-Gleichung und ihre Auftragung 4.7.5 Die Eadie-Hofstee-Gleichung und ihre Auftragung 4.8 Hemmung enzymatisch katalysierter Reaktionen 4.8.1 Die kompetitive Hemmung 4.8.2 Die nichtkompetitive Hemmung 4.8.3 Die unkompetitive Hemmung 4.8.4 Die Substratüberschußhemmung 4.8.5 Die irreversible Hemmung 4.9 Die Regulation der Enzymaktivität 4.9.1 Regulation durch Rückkopplung 4.9.2 Die allosterische Regulation von Enzymen 4.9.3 Regulation durch Interkonversion 4.9.4 Die regulierte Aktivierung von Enzymen durch Proteolyse 4.10 Isoenzyme und Multi-Enz
- Kurztext
- Konkurrenzlose Darstellung klinischer BezügeOrientiert am Gegenstandskatalog für die PhysikumsprüfungAktualisierte Kapitel über Immunologie und AminosäurestoffwechselDurchgehend zweifarbige Darstellung